Biologie structurale

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  • Protéine PknB protéine kinase de Mycobacterium tuberculosis
    Structure 3D d'une protéine essentielle de Mycobacterium tuberculosis. PknB est une protéine kinase qui contrôle des processus physiologiques essentiels au niveau de la croissance et la division cellulaire. C'est une cible prometteuse pour la conception de nouveaux antibiotiques.
    © Institut Pasteur 14027
    Protéine PknB protéine kinase de Mycobacterium tuberculosis

     

  • Protéine PimA de Mycobacterium tuberculosis.
    Structure 3D de PimA, une protéine essentielle de Mycobacterium tuberculosis. PimA est une enzyme impliquée dans la synthèse de certains élements (glycolipides) de la paroi cellulaire bactérienne. C'est une cible prometteuse pour la conception de nouveaux antibiotiques.
    © Institut Pasteur 14025
    Protéine PimA de Mycobacterium tuberculosis.

     

  • Protéine PknB protéine kinase de Mycobacterium tuberculosis
    Structure 3D d'une protéine essentielle de Mycobacterium tuberculosis. PknB est une protéine kinase qui contrôle des processus physiologiques essentiels au niveau de la croissance et la division cellulaire. C'est une cible prometteuse pour la conception de nouveaux antibiotiques.
    © Institut Pasteur 14026
    Protéine PknB protéine kinase de Mycobacterium tuberculosis

     

  • ADN du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis
    Structure tri-dimensionnelle d'un fragment d'acide désoxyribonucléique (ADN) provenant du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis, montrant sa structure en double hélice.
    © Institut Pasteur 17075
    ADN du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis

     

  • ADN du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis
    Structure tri-dimensionnelle d'un fragment d'acide désoxyribonucléique (ADN) provenant du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis, montrant sa structure en double hélice.
    Institut Pasteur 17076
    ADN du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis

     

  • Structure 3D de l'Opiorphine
    Structure 3D de l'Opiorphine : messager hormonal, naturellement secrété chez l'homme, aux pouvoirs analgésique et antidépresseur.
    Structure représentative du peptide QRFSR-Opiorphine,
    en bleu : la Glutamine, Q ; rouge : l'Arginine, R ;
    vert : la Phénylalanine, F ; jaune : la Serine, S.

    © Institut Pasteur/Catherine Rougeot 26074
    Structure 3D de l'Opiorphine

     

  • Structure 3D de l'Opiorphine
    Structure 3D de l'Opiorphine : messager hormonal, naturellement secrété chez l'homme, aux pouvoirs analgésique et antidépresseur.
    Structure représentative du peptide QRFSR-Opiorphine,
    en bleu : la Glutamine, Q ; rouge : l'Arginine, R ;
    vert : la Phénylalanine, F ; jaune : la Serine, S.

    © Institut Pasteur/Catherine Rougeot 26083
    Structure 3D de l'Opiorphine

     

  • Structure générale des APOBEC 3
    APOBEC3A est une protéine chargée de bloquer la réplication virale en cas d'infection.
    Institut Pasteur/Unité de Rétrovirologie moléculaire CNRS URA 3015 et Unité de recherche Organisation nucléaire et oncogenèse, Inserm U993 29434
    Structure générale des APOBEC 3

     

  • Structure d'un domaine du régulateur FapR
    La protéine FapR est un répresseur global de la synthèse des acides gras chez certaines bactéries à Gram+ tel que Bacillus anthracis et le Staphylococcus aureus. La structure de cette protéine a été déterminée avec son effecteur naturel et dans un état libre, montrant un changement conformationnel important entre les deux états : à droite, la structure d'un domaine du régulateur transcriptionnel FapR, en complexe avec le ligand et à gauche dans son état libre.
    La compréhension de ces transitions conformationnelles pourrait ouvrir de nouvelles perspectives de conception d'agents thérapeutiques.

    © Institut Pasteur 14029
    Structure d'un domaine du régulateur FapR

     

  • Structure du domaine en doigt de zinc de la protéine NEMO
    Structure du domaine en doigt de zinc de la protéine NEMO, déterminée par Résonance magnétique nucléaire (RMN).
    Cette protéine jouant un rôle dans des maladies (cancer, inflammation), les connaissances acquises sur sa structure offrent de précieuses informations sur sa fonction.

    © Institut Pasteur/Biologie structurale et chimie 14287
    Structure du domaine en doigt de zinc de la protéine NEMO

     

  • Structure tridimensionnelle des protéines de surface du virus du chikungunya
    Surface d'une particule du virus chikungunya constitué de 240 complexes protéiques E3/E2/E1, représentés respectivement en bleu/rouge/jaune et organisés selon un plan symétrique autour de la membrane virale.
    © Institut Pasteur/Synchrotron/Global Phasing Ltd

    Unité de Virologie structurale de l'Institut Pasteur (CNRS URA 3015), dirigée par Félix Rey, en collaboration avec le laboratoire PROXIMA1 du Synchrotron SOLEIL, la plateforme de Production des protéines recombinantes de l'Institut Pasteur (CNRS URA 2185) et la société Global Phasing Ltd de Cambridge au Royaume-Uni.
    28260
    Structure tridimensionnelle des protéines de surface du virus du chikungunya

     

  • Une molécule du virus de la rage (structure en orange) vient interagir spécifiquement avec une protéine neuronale (en gris)
    Une molécule du virus de la rage (structure en orange) vient interagir spécifiquement avec une proteine neuronale (en gris), perturbant ainsi l'équilibre vie/mort de la cellule.
    Institut Pasteur/Biologie structurale et chimie 37440
    Une molécule du virus de la rage (structure en orange) vient interagir spécifiquement avec une protéine neuronale (en gris)

     

  • Montage illustrant des étapes de l'étude structurale des glycoprotéines d'enveloppe p62/E1 du virus Chikungunya.
    Montage illustrant des étapes de l'étude structurale des glycoprotéines d'enveloppe p62/E1 du virus Chikungunya.
    1) En fond d'image: cristaux des glycoprotéines d'enveloppe p62/E1 (dimension 100x40 micromètre).
    2) En rubans de couleur: domaines des glycoprotéines d'enveloppe p62/E1 déterminées par cristallographie (dimension 140x50 Angström).
    3) Surface moléculaire d'une particule virale du virus Chikungunya constituée de 240 complexes protéiques p62/E1, représentés respectivement en jaune/jaune pâle et rouge, et organisés symétriquement autour de la membrane virale (diamètre 60-70 nanomètre). Les échelles entre les différentes composantes de l'image ne sont pas respectées pour le besoin du montage.

    © Institut Pasteur/Marie-Christine Vaney, unité de Virologie Structurale de CNRS UMR 3569 40095
    Montage illustrant des étapes de l'étude structurale des glycoprotéines d'enveloppe p62/E1 du virus Chikungunya.

     

  • Études structurales du virus du chikungunya
    Études structurales du virus du chikungunya
    À partir de cristaux de protéines virales, la détermination de la structure cristallographique des protéines d'enveloppe du virus (structures en rubans) a permis la modélisation de la surface du virus du chikungunya (à droite) à l'aide de reconstructions par cryo-microscopie électronique.

    © Institut Pasteur/Unité de Virologie Structurale 42984
    Études structurales du virus du chikungunya

     

  • Structure 3D du complexe des anticorps spécifiques aux quatre sérotypes fixés à la protéine de l'enveloppe du virus de la dengue
    Structure 3D du complexe des anticorps spécifiques aux quatre sérotypes fixés à la protéine de l'enveloppe du virus de la dengue.
    Le développement d'un vaccin contre la dengue requiert de protéger simultanément et efficacement contre les quatre sérotypes du virus.

    © Institut Pasteur/Felix Rey et Marie-Christine Vaney, unité de Virologie structurale 44539
    Structure 3D du complexe des anticorps spécifiques aux quatre sérotypes fixés à la protéine de l'enveloppe du virus de la dengue

     

  • Anticorps présents chez les camélidés
    Ce schéma montre que les camélidés (chameaux, dromadaires, lamas, alpagas, vigognes) possèdent dans le sang à la fois des anticorps conventionnels (formés par un dimère entre une chaîne lourde et une chaîne légère) et des anticorps homodimériques (formés d'une seule chaîne lourde).
    La partie de l'anticorps qui reconnaît l'antigène s'appelle VHH et peut être exprimée sous forme recombinante dans une bactérie ou une levure.

    © Institut Pasteur 22189
    Anticorps présents chez les camélidés

     

  • Observation de cristaux d'une glycoprotéine virale dans l'unité de Virologie Structurale
    Observation de cristaux d'une glycoprotéine virale responsable de la fusion membranaire lors de l'entrée dans la cellule cible, dans l'unité "Virologie Structurale" (URA 3015 - Institut Pasteur/CNRS).
    La diffraction de ces cristaux, lorsqu'ils sont bombardés par un faisceau très intense de rayons X produits par un synchrotron, permet de tirer des données riches d'enseignements sur l'architecture moléculaire du virus. Connaitre la structure atomique permet souvent de faire des hypothèses quant au mécanisme d'action, et sert aussi à développer des molécules antivirales.

    © Institut Pasteur - photo François Gardy 15360
    Observation de cristaux d'une glycoprotéine virale dans l'unité de Virologie Structurale

     

  • Détail d'une structure de protéine determinée par cristallographie
    Cette figure montre un détail d'une structure de protéine determinée par cristallographie.
    Le résultat expérimental (la 'densité électronique', en orange) est interprété en termes d'un modéle atomique de la protéine (ici on voit quelques résidus d'acides aminés).

    © Institut Pasteur 14028
    Détail d'une structure de protéine determinée par cristallographie

     

  • Structures tri-dimensionnelles de protéines
    Structures tri-dimensionnelles de protéines résolues pour la plupart dans un programme de génomique structurale de Mycobacterium tuberculosis, l'agent de la tuberculose. L'analyse d'une structure tridimensionnelle permet souvent d'attribuer une fonction à une protéine de fonction inconnue.
    © Institut Pasteur 14030
    Structures tri-dimensionnelles de protéines

     

  • Cristaux de la protéine NEMO
    Cristaux de la protéine NEMO produits à la plateforme de cristallogénèse et diffraction des rayons X de l'Institut Pasteur de Paris.
    © Institut Pasteur 12532
    Cristaux de la protéine NEMO