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Fragments de trois anticorps neutralisants à large spectre (bNAbs) découverts à l’Institut Pasteur (bleu, violet et rouge), qui forment ici un complexe avec la protéine d’enveloppe Env du VIH (en gris).
Institut Pasteur 65076
Fragments de trois anticorps neutralisants à large spectre (bNAbs) découverts à l’Institut Pasteur -
Fragments anticorps du bNAb EPCT112 (bleu) découvert à l'Institut Pasteur par l'équipe d'Hugo Mouquet (Unité d'Immunologie humorale), formant un complexe avec la protéine d'enveloppe du VIH-1 (Env) (en jaune et orange).
Institut Pasteur 65057
Fragments anticorps du bNAb EPCT112 formant un complexe avec la protéine d'enveloppe du VIH-1. -
Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron, vue latérale.
Les mutations sont indiquées en rouge. Les mutations sont présentes sur toute la protéine Spike, mais s’accumulent au niveau de la zone de liaison au récepteur (Receptor Binding Domain ou RBD, coloré en jaune) et dans une région appelée N-terminal Domain (NTD).
Institut Pasteur/Olivier Schwartz et Félix Rey 64307
Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron -
Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron, vue de dessus.
Les mutations sont indiquées en rouge. Les mutations sont présentes sur toute la protéine Spike, mais s’accumulent au niveau de la zone de liaison au récepteur (Receptor Binding Domain ou RBD, coloré en jaune) et dans une région appelée N-terminal Domain (NTD).
Institut Pasteur/Olivier Schwartz et Félix Rey 64306
Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron -
Mécanisme utilisé par le virus de la Vallée du Rift pour insérer une de ses protéines de surface dans la membrane des cellules de l’hôte.
Modèle obtenu par dynamique moléculaire de la protéine de fusion interagissant avec une membrane cellulaire (en blanc et vert). L’agrandissement montre la « poche de reconnaissance » de la tête lipidique, avec la protéine représentée en surface.
© Institut Pasteur/Pablo Guardado-Calvo 54773
Mécanisme d'infection par le Virus de la fièvre de la Vallée du Rift -
Structure de la protéine de fusion du virus de la Vallée du Rift (à droite) en contact avec la membrane cellulaire (à gauche) modélisée en faisant appel à la dynamique moléculaire.
© Institut Pasteur/Pablo Guardado-Calvo 54772
Mécanisme d'infection par le Virus de la fièvre de la Vallée du Rift -
Structure 3D d’une protéine bactérienne proche du récepteur nicotinique humain
Institut Pasteur/Pierre Jean Corringer, Marc Delarue, Hughes Nury et Nicolas Bocquet 53319
Structure 3D d’un ancêtre bactérien des récepteurs nicotiniques -
Structure en cristal du transporteur EAAT1 humain, thermostabilisé.
EAAT1 fait partir de la famille des transporteurs du glutamate, dite famille SLC1. L'image montre le domaine d’échafaudage (maillage vert) et le domaine du transport (surface orange) qui déplace le neurotransmetteur glutamate à travers la membrane d’une façon semblable à celle d’un ascenseur.
© Institut Pasteur/Nicolas Reyes 53212
Structure en cristal du transporteur EAAT1 humain -
Structure 3D de la protéine d'enveloppe du virus Zika (en rouge, jaune et bleu) en complexe avec un anticorps neutralisant (en vert et en blanc).
Des chercheurs de l’Institut Pasteur et du CNRS, en collaboration avec l’Imperial College (Londres) et avec l’Université de Vienne (Autriche), ont identifié des anticorps aussi efficaces pour neutraliser le virus de la dengue que le virus Zika. La description du site de fixation de ces anticorps sur l’enveloppe virale, identique chez les deux virus, laisse envisager la mise au point d’un vaccin universel capable de protéger simultanément contre la dengue et la maladie à virus Zika.
© Institut Pasteur 49764
Structure 3D de la protéine d'enveloppe du virus Zika -
Structure tridimensionnelle de la capside du virus de la leucémie bovine (VLB) dans un état naturel. Les protéines se rassemblent spontanément en hexamères, identifiés ici en couleurs différentes. Afin d'obtenir des images de haute qualité de la capside du VLB, les scientifiques ont utilisé la technique de diffraction des rayons X qui permet de définir avec précision l'emplacement tridimensionnel de chaque atome de la protéine.
Communiqué de presse : www.pasteur.fr/fr/la-capside-integre-d-un-retrovirus-observee-pour-la-premiere-fois-l-institut-pasteur-montevideo/
© Alejandro Buschiazzo/Institut Pasteur Montevideo 48944
Structure moléculaire de la capside du virus de la leucémie bovine. -
Structure 3D du complexe des anticorps spécifiques aux quatre sérotypes fixés à la protéine de l'enveloppe du virus de la dengue.
Le développement d'un vaccin contre la dengue requiert de protéger simultanément et efficacement contre les quatre sérotypes du virus.
© Institut Pasteur/Felix Rey et Marie-Christine Vaney, unité de Virologie structurale 44539
Structure 3D du complexe des anticorps spécifiques aux quatre sérotypes fixés à la protéine de l'enveloppe du virus de la dengue -
Une molécule du virus de la rage (structure en orange) vient interagir spécifiquement avec une proteine neuronale (en gris), perturbant ainsi l'équilibre vie/mort de la cellule.
Institut Pasteur/Biologie structurale et chimie 37440
Une molécule du virus de la rage (structure en orange) vient interagir spécifiquement avec une protéine neuronale (en gris) -
APOBEC3A est une protéine chargée de bloquer la réplication virale en cas d'infection.
Institut Pasteur/Unité de Rétrovirologie moléculaire CNRS URA 3015 et Unité de recherche Organisation nucléaire et oncogenèse, Inserm U993 29434
Structure générale des APOBEC 3 -
Surface d'une particule du virus chikungunya constitué de 240 complexes protéiques E3/E2/E1, représentés respectivement en bleu/rouge/jaune et organisés selon un plan symétrique autour de la membrane virale.
© Institut Pasteur/Synchrotron/Global Phasing Ltd
Unité de Virologie structurale de l'Institut Pasteur (CNRS URA 3015), dirigée par Félix Rey, en collaboration avec le laboratoire PROXIMA1 du Synchrotron SOLEIL, la plateforme de Production des protéines recombinantes de l'Institut Pasteur (CNRS URA 2185) et la société Global Phasing Ltd de Cambridge au Royaume-Uni. 28260
Structure tridimensionnelle des protéines de surface du virus du chikungunya -
Structure 3D de l'Opiorphine : messager hormonal, naturellement secrété chez l'homme, aux pouvoirs analgésique et antidépresseur.
Structure représentative du peptide QRFSR-Opiorphine,
en bleu : la Glutamine, Q ; rouge : l'Arginine, R ;
vert : la Phénylalanine, F ; jaune : la Serine, S.
© Institut Pasteur/Catherine Rougeot 26083
Structure 3D de l'Opiorphine -
Structure 3D de l'Opiorphine : messager hormonal, naturellement secrété chez l'homme, aux pouvoirs analgésique et antidépresseur.
Structure représentative du peptide QRFSR-Opiorphine,
en bleu : la Glutamine, Q ; rouge : l'Arginine, R ;
vert : la Phénylalanine, F ; jaune : la Serine, S.
© Institut Pasteur/Catherine Rougeot 26074
Structure 3D de l'Opiorphine -
Structure tri-dimensionnelle d'un fragment d'acide désoxyribonucléique (ADN) provenant du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis, montrant sa structure en double hélice.
Institut Pasteur 17076
ADN du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis -
Structure tri-dimensionnelle d'un fragment d'acide désoxyribonucléique (ADN) provenant du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis, montrant sa structure en double hélice.
© Institut Pasteur 17075
ADN du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis -
Structures tri-dimensionnelles de protéines résolues pour la plupart dans un programme de génomique structurale de Mycobacterium tuberculosis, l'agent de la tuberculose. L'analyse d'une structure tridimensionnelle permet souvent d'attribuer une fonction à une protéine de fonction inconnue.
© Institut Pasteur 14030
Structures tri-dimensionnelles de protéines -
La protéine FapR est un répresseur global de la synthèse des acides gras chez certaines bactéries à Gram+ tel que Bacillus anthracis et le Staphylococcus aureus. La structure de cette protéine a été déterminée avec son effecteur naturel et dans un état libre, montrant un changement conformationnel important entre les deux états : à droite, la structure d'un domaine du régulateur transcriptionnel FapR, en complexe avec le ligand et à gauche dans son état libre.
La compréhension de ces transitions conformationnelles pourrait ouvrir de nouvelles perspectives de conception d'agents thérapeutiques.
© Institut Pasteur 14029
Structure d'un domaine du régulateur FapR