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Fragments de trois anticorps neutralisants à large spectre (bNAbs) découverts à l’Institut Pasteur (bleu, violet et rouge), qui forment ici un complexe avec la protéine d’enveloppe Env du VIH (en gris).
Institut Pasteur 65076
Fragments de trois anticorps neutralisants à large spectre (bNAbs) découverts à l’Institut Pasteur -
Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron, vue latérale.
Les mutations sont indiquées en rouge. Les mutations sont présentes sur toute la protéine Spike, mais s’accumulent au niveau de la zone de liaison au récepteur (Receptor Binding Domain ou RBD, coloré en jaune) et dans une région appelée N-terminal Domain (NTD).
Institut Pasteur/Olivier Schwartz et Félix Rey 64307
Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron -
Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron, vue de dessus.
Les mutations sont indiquées en rouge. Les mutations sont présentes sur toute la protéine Spike, mais s’accumulent au niveau de la zone de liaison au récepteur (Receptor Binding Domain ou RBD, coloré en jaune) et dans une région appelée N-terminal Domain (NTD).
Institut Pasteur/Olivier Schwartz et Félix Rey 64306
Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron -
Structure en cristal du transporteur EAAT1 humain, thermostabilisé.
EAAT1 fait partir de la famille des transporteurs du glutamate, dite famille SLC1. L'image montre le domaine d’échafaudage (maillage vert) et le domaine du transport (surface orange) qui déplace le neurotransmetteur glutamate à travers la membrane d’une façon semblable à celle d’un ascenseur.
© Institut Pasteur/Nicolas Reyes 53212
Structure en cristal du transporteur EAAT1 humain -
Structure 3D du complexe des anticorps spécifiques aux quatre sérotypes fixés à la protéine de l'enveloppe du virus de la dengue.
Le développement d'un vaccin contre la dengue requiert de protéger simultanément et efficacement contre les quatre sérotypes du virus.
© Institut Pasteur/Felix Rey et Marie-Christine Vaney, unité de Virologie structurale 44539
Structure 3D du complexe des anticorps spécifiques aux quatre sérotypes fixés à la protéine de l'enveloppe du virus de la dengue -
Études structurales du virus du chikungunya
À partir de cristaux de protéines virales, la détermination de la structure cristallographique des protéines d'enveloppe du virus (structures en rubans) a permis la modélisation de la surface du virus du chikungunya (à droite) à l'aide de reconstructions par cryo-microscopie électronique.
© Institut Pasteur/Unité de Virologie Structurale 42984
Études structurales du virus du chikungunya -
Montage illustrant des étapes de l'étude structurale des glycoprotéines d'enveloppe p62/E1 du virus Chikungunya.
1) En fond d'image: cristaux des glycoprotéines d'enveloppe p62/E1 (dimension 100x40 micromètre).
2) En rubans de couleur: domaines des glycoprotéines d'enveloppe p62/E1 déterminées par cristallographie (dimension 140x50 Angström).
3) Surface moléculaire d'une particule virale du virus Chikungunya constituée de 240 complexes protéiques p62/E1, représentés respectivement en jaune/jaune pâle et rouge, et organisés symétriquement autour de la membrane virale (diamètre 60-70 nanomètre). Les échelles entre les différentes composantes de l'image ne sont pas respectées pour le besoin du montage.
© Institut Pasteur/Marie-Christine Vaney, unité de Virologie Structurale de CNRS UMR 3569 40095
Montage illustrant des étapes de l'étude structurale des glycoprotéines d'enveloppe p62/E1 du virus Chikungunya. -
Une molécule du virus de la rage (structure en orange) vient interagir spécifiquement avec une proteine neuronale (en gris), perturbant ainsi l'équilibre vie/mort de la cellule.
Institut Pasteur/Biologie structurale et chimie 37440
Une molécule du virus de la rage (structure en orange) vient interagir spécifiquement avec une protéine neuronale (en gris) -
APOBEC3A est une protéine chargée de bloquer la réplication virale en cas d'infection.
Institut Pasteur/Unité de Rétrovirologie moléculaire CNRS URA 3015 et Unité de recherche Organisation nucléaire et oncogenèse, Inserm U993 29434
Structure générale des APOBEC 3 -
Surface d'une particule du virus chikungunya constitué de 240 complexes protéiques E3/E2/E1, représentés respectivement en bleu/rouge/jaune et organisés selon un plan symétrique autour de la membrane virale.
© Institut Pasteur/Synchrotron/Global Phasing Ltd
Unité de Virologie structurale de l'Institut Pasteur (CNRS URA 3015), dirigée par Félix Rey, en collaboration avec le laboratoire PROXIMA1 du Synchrotron SOLEIL, la plateforme de Production des protéines recombinantes de l'Institut Pasteur (CNRS URA 2185) et la société Global Phasing Ltd de Cambridge au Royaume-Uni. 28260
Structure tridimensionnelle des protéines de surface du virus du chikungunya -
Structure 3D de l'Opiorphine : messager hormonal, naturellement secrété chez l'homme, aux pouvoirs analgésique et antidépresseur.
Structure représentative du peptide QRFSR-Opiorphine,
en bleu : la Glutamine, Q ; rouge : l'Arginine, R ;
vert : la Phénylalanine, F ; jaune : la Serine, S.
© Institut Pasteur/Catherine Rougeot 26083
Structure 3D de l'Opiorphine -
Structure 3D de l'Opiorphine : messager hormonal, naturellement secrété chez l'homme, aux pouvoirs analgésique et antidépresseur.
Structure représentative du peptide QRFSR-Opiorphine,
en bleu : la Glutamine, Q ; rouge : l'Arginine, R ;
vert : la Phénylalanine, F ; jaune : la Serine, S.
© Institut Pasteur/Catherine Rougeot 26074
Structure 3D de l'Opiorphine -
Ce schéma montre que les camélidés (chameaux, dromadaires, lamas, alpagas, vigognes) possèdent dans le sang à la fois des anticorps conventionnels (formés par un dimère entre une chaîne lourde et une chaîne légère) et des anticorps homodimériques (formés d'une seule chaîne lourde).
La partie de l'anticorps qui reconnaît l'antigène s'appelle VHH et peut être exprimée sous forme recombinante dans une bactérie ou une levure.
Institut Pasteur/Pierre Lafaye 22189
Anticorps présents chez les camélidés -
Structure tri-dimensionnelle d'un fragment d'acide désoxyribonucléique (ADN) provenant du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis, montrant sa structure en double hélice.
Institut Pasteur 17076
ADN du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis -
Structure tri-dimensionnelle d'un fragment d'acide désoxyribonucléique (ADN) provenant du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis, montrant sa structure en double hélice.
© Institut Pasteur 17075
ADN du bactériophage SPO1 de Bacillus subtilis -
Observation de cristaux d'une glycoprotéine virale responsable de la fusion membranaire lors de l'entrée dans la cellule cible, dans l'unité "Virologie Structurale" (URA 3015 - Institut Pasteur/CNRS).
La diffraction de ces cristaux, lorsqu'ils sont bombardés par un faisceau très intense de rayons X produits par un synchrotron, permet de tirer des données riches d'enseignements sur l'architecture moléculaire du virus. Connaitre la structure atomique permet souvent de faire des hypothèses quant au mécanisme d'action, et sert aussi à développer des molécules antivirales.
© Institut Pasteur - photo François Gardy 15360
Observation de cristaux d'une glycoprotéine virale dans l'unité de Virologie Structurale -
Dépose d'un cristal dans un générateur de rayons X pour la diffraction des cristaux de protéines. Le cristal à tester est déposé à l'extrémité d'un bras métallique de la machine, et un système cryogénique qui souffle de l'azote à environ -163°C permet de garder l'échantillon congélé pendant l'analyse.
Les rayons X générés par la machine tapent sur le cristal congélé, ces rayons diffractés par le cristal sont ensuite collectés par un détecteur. Le but est de déterminer la structure de la protéine d'intérêt (le contenu du cristal) par les données de diffraction qui sont mesurées par ce detecteur.
Travail mené par l'unité "Biochimie structurale" en collaboration avec la Plate-Forme de cristallogénèse (PF6).
© Institut Pasteur 15223
Dépose d'un cristal dans un générateur de rayons X -
Pièce de l'unité "Biochimie structurale" où sont réalisées les experiences de cristallogenèse et congélation des cristaux de protéine. On prépare des plaques avec différents tampons et une solution de protéine dans le but d'obtenir des cristaux. Ces cristaux de protéine sont ensuite soumis à la diffraction des rayons X pour déterminer leur structure tridimensionnelle.
© Institut Pasteur 15218
Pièce de cristallogenèse de l'Unité de Biochimie Structurale -
Dépose d'un cristal dans un générateur de rayons X pour la diffraction des cristaux de protéines. Le cristal à tester est déposé à l'extrémité d'un bras métallique de la machine, et un système cryogénique qui souffle de l'azote à environ -163°C permet de garder l'échantillon congélé pendant l'analyse.
Les rayons X générés par la machine tapent sur le cristal congélé, ces rayons diffractés par le cristal sont ensuite collectés par un détecteur. Le but est de déterminer la structure de la protéine d'intérêt (le contenu du cristal) par les données de diffraction qui sont mesurées par ce détecteur.
Travail mené par l'unité "Biochimie structurale" en collaboration avec la Plate-Forme de cristallogénèse (PF6).
© Institut Pasteur 15213
Dépose d'un cristal dans un générateur de rayons X -
Structure du domaine en doigt de zinc de la protéine NEMO, déterminée par Résonance magnétique nucléaire (RMN).
Cette protéine jouant un rôle dans des maladies (cancer, inflammation), les connaissances acquises sur sa structure offrent de précieuses informations sur sa fonction.
© Institut Pasteur/Biologie structurale et chimie 14287
Structure du domaine en doigt de zinc de la protéine NEMO