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  • Fragments de trois anticorps neutralisants à large spectre (bNAbs) découverts à l’Institut Pasteur
    Fragments de trois anticorps neutralisants à large spectre (bNAbs) découverts à l’Institut Pasteur (bleu, violet et rouge), qui forment ici un complexe avec la protéine d’enveloppe Env du VIH (en gris).
    Institut Pasteur 65076
    Fragments de trois anticorps neutralisants à large spectre (bNAbs) découverts à l’Institut Pasteur

     

  • Fragments anticorps du bNAb EPCT112 formant un complexe avec la protéine d'enveloppe du VIH-1.
    Fragments anticorps du bNAb EPCT112 (bleu) découvert à l'Institut Pasteur par l'équipe d'Hugo Mouquet (Unité d'Immunologie humorale), formant un complexe avec la protéine d'enveloppe du VIH-1 (Env) (en jaune et orange).
    Institut Pasteur 65057
    Fragments anticorps du bNAb EPCT112 formant un complexe avec la protéine d'enveloppe du VIH-1.

     

  • Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron
    Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron, vue latérale.
    Les mutations sont indiquées en rouge. Les mutations sont présentes sur toute la protéine Spike, mais s’accumulent au niveau de la zone de liaison au récepteur (Receptor Binding Domain ou RBD, coloré en jaune) et dans une région appelée N-terminal Domain (NTD).
    Institut Pasteur/Olivier Schwartz et Félix Rey 64307
    Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron

     

  • Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron
    Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron, vue de dessus.
    Les mutations sont indiquées en rouge. Les mutations sont présentes sur toute la protéine Spike, mais s’accumulent au niveau de la zone de liaison au récepteur (Receptor Binding Domain ou RBD, coloré en jaune) et dans une région appelée N-terminal Domain (NTD).
    Institut Pasteur/Olivier Schwartz et Félix Rey 64306
    Visualisation en 3D des mutations de la Spike du variant Omicron

     

  • Mécanisme d'infection par le Virus de la fièvre de la Vallée du Rift
    Mécanisme utilisé par le virus de la Vallée du Rift pour insérer une de ses protéines de surface dans la membrane des cellules de l’hôte.
    Modèle obtenu par dynamique moléculaire de la protéine de fusion interagissant avec une membrane cellulaire (en blanc et vert). L’agrandissement montre la « poche de reconnaissance » de la tête lipidique, avec la protéine représentée en surface.
    © Institut Pasteur/Pablo Guardado-Calvo 54773
    Mécanisme d'infection par le Virus de la fièvre de la Vallée du Rift

     

  • Mécanisme d'infection par le Virus de la fièvre de la Vallée du Rift
    Structure de la protéine de fusion du virus de la Vallée du Rift (à droite) en contact avec la membrane cellulaire (à gauche) modélisée en faisant appel à la dynamique moléculaire.
    © Institut Pasteur/Pablo Guardado-Calvo 54772
    Mécanisme d'infection par le Virus de la fièvre de la Vallée du Rift

     

  • Structure en cristal du transporteur EAAT1 humain
    Structure en cristal du transporteur EAAT1 humain, thermostabilisé.
    EAAT1 fait partir de la famille des transporteurs du glutamate, dite famille SLC1. L'image montre le domaine d’échafaudage (maillage vert) et le domaine du transport (surface orange) qui déplace le neurotransmetteur glutamate à travers la membrane d’une façon semblable à celle d’un ascenseur.
    © Institut Pasteur/Nicolas Reyes 53212
    Structure en cristal du transporteur EAAT1 humain

     

  • Structure 3D de la protéine d'enveloppe du virus Zika
    Structure 3D de la protéine d'enveloppe du virus Zika (en rouge, jaune et bleu) en complexe avec un anticorps neutralisant (en vert et en blanc).
    Des chercheurs de l’Institut Pasteur et du CNRS, en collaboration avec l’Imperial College (Londres) et avec l’Université de Vienne (Autriche), ont identifié des anticorps aussi efficaces pour neutraliser le virus de la dengue que le virus Zika. La description du site de fixation de ces anticorps sur l’enveloppe virale, identique chez les deux virus, laisse envisager la mise au point d’un vaccin universel capable de protéger simultanément contre la dengue et la maladie à virus Zika.
    © Institut Pasteur 49764
    Structure 3D de la protéine d'enveloppe du virus Zika

     

  • Structure moléculaire de la capside du virus de la leucémie bovine.
    Structure tridimensionnelle de la capside du virus de la leucémie bovine (VLB) dans un état naturel. Les protéines se rassemblent spontanément en hexamères, identifiés ici en couleurs différentes. Afin d'obtenir des images de haute qualité de la capside du VLB, les scientifiques ont utilisé la technique de diffraction des rayons X qui permet de définir avec précision l'emplacement tridimensionnel de chaque atome de la protéine.
    Communiqué de presse : www.pasteur.fr/fr/la-capside-integre-d-un-retrovirus-observee-pour-la-premiere-fois-l-institut-pasteur-montevideo/

    © Alejandro Buschiazzo/Institut Pasteur Montevideo 48944
    Structure moléculaire de la capside du virus de la leucémie bovine.

     

  • Structure 3D du complexe des anticorps spécifiques aux quatre sérotypes fixés à la protéine de l'enveloppe du virus de la dengue
    Structure 3D du complexe des anticorps spécifiques aux quatre sérotypes fixés à la protéine de l'enveloppe du virus de la dengue.
    Le développement d'un vaccin contre la dengue requiert de protéger simultanément et efficacement contre les quatre sérotypes du virus.
    © Institut Pasteur/Felix Rey et Marie-Christine Vaney, unité de Virologie structurale 44539
    Structure 3D du complexe des anticorps spécifiques aux quatre sérotypes fixés à la protéine de l'enveloppe du virus de la dengue